RESUMEN: Los lípidos son un conjunto grande y heterogéneo de compuestos que cumplen funciones esenciales en todo organismo vivo (energética, estructural, de señalización, etc). La característica común de esta familia de moléculas es la de ser poco solubles en agua, por lo que, por lo general se las encuentra unidas a proteínas. La unión reversible del lípido a la proteína aumenta su solubilidad favoreciendo así su transporte. Existe una gran variedad de proteínas que unen lípidos (LBPs) que difieren en su localización, estructura y capacidad de unir ligandos lipídicos. Nuestro laboratorio se ha dedicado al estudio de un grupo de LBPs intracelulares que unen mayoritariamente ácidos grasos (FABPs). Las FABPs de mamífero constituyen una familia de proteínas que difieren en su distribución tisular y afinidad por sus ligandos, poseen una estructura tridimensional bien caracterizada, pero sus funciones específicas están aún en discusión. En particular, nos hemos dedicado al estudio de las FABPs que se expresan el enterocito intestinal: FABP de intestino (IFABP) y de hígado (LFABP). La hipótesis que prevalece indica que las FABPs participan en el transporte y procesamiento intracelular de las grandes cantidades de ácidos grasos absorbidos por el intestino. Hasta la actualidad se desconoce por qué un mismo tipo celular contiene dos tipos distintos de FABPs. Una serie de diferencias entre I- y LFABP (número de sitios de unión, tipo de ligandos y afinidad por los mismos) sugieren propiedades funcionales diferentes para cada una de ellas dentro del enterocito, tal vez contribuyendo al transporte diferencial y compartimentación de los lípidos. Empleando métodos bioquímicos, biofísicos y de biología molecular, en nuestro laboratorio se han investigado las características de unión de ácidos grasos y de transferencia de los mismos desde las FABPs hacia membranas artificiales, así como la interacción entre FABPs y membranas. El análisis de estos parámetros nos ha permitido establecer diferencias en el funcionamiento de I- y LFABP. Hemos logrado caracterizar dominios proteicos y residuos específicos claves para la transferencia de ligandos , así como para la interacción de las FABPs con membranas. Asimismo hemos identificado una serie de factores que modulan la actividad de estas proteínas. Estos estudios nos han permitido contribuir al conocimiento de las funciones específicas de las FABPs de intestino, y del metabolismo lipídico intestinal en general.